Merekaadalah unit karbohidrat paling sederhana, terdiri dari ikatan antara karbon, hidrogen dan oksigen. Polisakarida terdiri dari banyak (beberapa ratus) unit monosccharide. Wewenang. Monosakarida adalah sumber energi utama, yang menyediakan sekitar 4 kalori (kilo kalori) per gram. Sekolahmuonline - Contoh Soal Biologi Bab IV. Monera Biologi Kelas X SMA/MA. Pembaca Sekolahmuonline, berikut ini kami posting untuk Anda contoh-contoh soal Biologi kelas 10 SMA/MA yang membahas tentang Monera. Sebelum menjawab soal-soal di bawah ini, silahkan baca terlebih dahulu ringkasan tentang Monera. 1. Ringkasan 1 a. Kingdom Monera terdiri atas mikroorganisme prokariotik, yaitu Archaebacteria dan Eubacteria . b. Archaebacteria merupakan kelompok bakteri yang menghasilkan gas metan dari sumber karbon yang sederhana. Bakteri ini bersifat uniseluler, mikroskopik, dinding sel bukan peptidoglikon, dan secara biokimia berbeda dengan Eubacteria . c. Archaebacteria bersifat anaerob dapat hidup di sampah, tempattempat kotor, saluran pencernaan manusia atau hewan, halofil ekstrem, menempati lingkungan bergaram, serta termoplastik pada suhu panas dan lingkungan asam. d. Archaebacteria dianggap sebagai nenek moyang dari bakteri yang ada sekarang ini. e. Archaebacteria mencakup makhluk hidup litototrof dan heterotrof. f. Achaebacteria terbagi menjadi tiga kelompok, yaitu bakteri metanogen, halobakteri, dan bakteri termo-asidofil. g. Eubacteria adalah bakteri yang bersifat prokariot, tidak mempunyai inti dan organel yang bermembran, bersifat uniseluler, bersifat mikroskopik, dan dinding sel tersusun dari peptidoglikon. h. Sel Eubacteria dapat berbentuk bulat atau batang yang lurus, terpisah-pisah atau membentuk. i. Bakteri Eubacteria dapat bertindak sebagai dekomposer pengurai, hidup sebagai parasit dan patogenik. Eubacteria ada yang bersifat fotosintetik dan ada yang bersifat kemoautotrof. Selain menjadi unsur yang sangat penting dalam proses daur ulang, beberapa Eubacteria dapat dimanfaatkan dalam proses industri. j. . 2. Ringkasan 2 a. Bakteri dapat berbentuk seperti batang, bola, spiral, atau benang; dapat hidup di berbagai tempat, baik udara, tanah, air, maupun makhluk hidup lainnya; koloni bakteri dapat berupa percikan mentega, susu, atau lendir; ukuran bakteri berkisar antara 0,1 - 100 M. b. Bakteri bersel satu, dinding sel terbuat dari hemiselulosa, dan pektin. Dinding sel diselimuti lapisan gelatin sehingga dalam air akan terlihat berlendir. c. Isi sel protoplas mempunyai membran plasma dan sitoplasma yang mengandung butir-butir nukleotida penyusun DNA, belum mempunyai inti dengan membran inti, serta belum mempunyai plastida. d. e. Bakteri ada yang menguntungkan dan ada yang merugikan bagi kehidupan manusia. f. Untuk membebaskan alat dan bahan makanan dari mikroorganisme, dapat dilakukan sterilisasi. 3. Ringkasan 3 a. Ganggang biru termasuk salah satu Eubacteria , dapat hidup di tempat lembap, di atas tanah, tembok, sawah, parit, atau laut. Selain itu, ganggang ini juga mempunyai klorofil a untuk fotosintesis dan fikosianin. b. Ganggang biru dapat menangkap nitrogen udara sehingga dapat menyuburkan tanah, tetapi ada juga yang mengeluarkan racun yang dapat mematikan makhluk hidup di sekitarnya. c. Tubuh ganggang biru dilindungi oleh lendir, dinding sel, tilakoid, sitoplasma, dan asam nukleat asam inti. d. Ganggang biru dapat berkembang biak dengan pembelahan sel, fragmentasi, dan pembentukan spora. Contoh Soal Biologi dan Jawabannya Bab IV. Monera Biologi Kelas X SMA/MA A. Pilih salah satu jawaban yang benar dengan memberi tanda silang pada huruf a, b, c, d, atau e! 1. Kelompok bakteri yang mendapat julukan ”nenek moyang bakteri” adalah .... a. Archaeobacteria b. bakteri ungu c. Eubacteria d. bakteri biru e. Cyanobacteria Jawaban a 2. Golongan bakteri yang umum ditemukan di alam adalah .... a. Archaeobacteria b. bakteri ungu c. Eubacteria d. bakteri biru e. Cyanobacteria Jawaban c 3. Bakteri dapat melakukan reproduksi secara seksual dengan cara .... a. membentuk spora b. fragmentasi c. konjugasi d. proliferasi e. pembelahan biner Jawaban c 4. Di bawah ini yang bukan merupakan ciri dari kingdom Monera adalah .... a. selnya prokariot b. tidak memiliki organel sel c. tidak memiliki membran inti d. berkembang biak secara mitosis e. selnya eukariot Jawaban e 5. Ani mengamati ganggang biru. Dari pengamatannya, dia menemukan tanda-tanda ganggang biru sebagai berikut dapat bergerak, berbentuk benang, dan mempunyai sel yang pipih. Dengan demikian, dia berkesimpulan bahwa ganggang biru ini adalah .... a. Ochromonas b. Anabaena c. Nostoc d. Chroococcus e. Oscillatoria Jawaban e 6. Bakteri yang dapat menambat nitrogen di udara adalah .... a. Oscillatoria sp . b. Stigonema sp . c. N o s t o c l i n c k i i d . E l e o c a p s a e. Rivularia sp . Jawaban c 7. Persenyawaan antara polisakarida dan protein yang merupakan penyusun dinding sel bakteri disebut .... a. mikrobakteri b. makrobakteri c. bakteriofag d. makrobakteriofag e. peptidoglikon Jawaban e 8. Proses menempelnya dua sel untuk memindahkan materi genetik antara kedua sel itu disebut .... a. fertililisasi b. konjugasi c. injeksi d. adsorpsi e. perakitan Jawaban b 9. Bakteri yang mampu mengubah bahan anorganik menjadi bahan organik yang diperlukan oleh tubuh disebut bakteri .... a. bakteri autotrof b. bakteri anaerob c. bakteri heterotrof d. bakteri gram negatif e. bakteri aerob Jawaban a 10. Makhluk hidup yang tidak dapat membuat makanan sendiri sehingga bahan makanan diperoleh dari makhluk hidup lain atau lingkungannya adalah .... a. autotrof b. anaerob c. heterotrof d. bakteri e. aerob Jawaban c 11. Proses pernapasan bakteri yang menggunakan oksigen bebas atau udara untuk pernapasannya dilakukan oleh .... a. autotrof b. anaerob c. heterotrof d. bakteri gram negatif e. aerob Jawaban e 12. Proses pernapasan bakteri yang tidak memerlukan oksigen bebas atau udara untuk pernapasannya dilakukan oleh .... a. bakteri autotrof b. bakteri anaerob c. bakteri heterotrof d. bakteri gram negatif e. bakteri aerob Jawaban b 13. Bakteri gram positif termasuk dalam kelompok .... a. Eubacteria b. Fungi c. Archaeobacteria d. Monera e. Protista Jawaban a 14. Ganggang biru berkembang biak dengan fragmentasi dan pembentukan spora yang dilakukan dengan cara .... a. pembelahan sel b. pembentukan spora c. konjugasi d. pendinginan e. fragmentasi Jawaban c 15. Membebaskan alat dan bahan makanan dari mikroorganisme dapat dilakukan .... a. perebusan b. pemanasan c. pencucian d. pendinginan e. sterilisasi Jawaban e 16. Berikut ini yang tidak termasuk kelompok Achaebacteria adalah .... a. bakteri metanogen b. bakteriofag c. halobakteri d. halobakteriofag e. bakteri termo-asidofil Jawaban b 17. Cara reproduksi yang tidak dilakukan oleh ganggang biru adalah .... a. fragmentasi b. pembelahan c. membentuk spora d. perkawinan e. pembentukan kuncup Jawaban d 18. Salah satu Eubacteria yang dapat hidup di tempat lembap, di atas tanah, tembok, sawah, parit, atau laut, serta mempunyai klorofil a untuk fotosintesis dan fikosianin adalah .... a. ganggang merah b. ganggang pirang c. ganggang biru d. ganggang cokelat e. ganggang hijau Jawaban c 19. Ciri yang paling membedakan antara bakteri dan ganggang biru adalah ... a. bakteri dapat melakukan pembelahan sel, ganggang biru tidak b. bakteri tidak memiliki membran inti, ganggang biru memiliki membran inti c. bakteri umumnya bersifat heterotrof, ganggang biru bersifat autotrof d. bakteri hidup bersimbiosis, ganggang biru tidak e. bakteri tidak bergerak, ganggang biru bergerak Jawaban c 20. Bakteri dengan flagel menyebar di seluruh permukaan sel disebut ... a. subpolar b. peritrik c. l o f o t r i k d. lisotrik e. monorik Jawaban b B. Jawablah soal-soal di bawah ini dengan jawaban yang benar dan tepat! 1. Sebutkan perbedaan Archaebacteria dan Eubacteria ! 2. Sebutkan ciri-ciri Cyanobacteria ! 3. Sebutkan beberapa filum yang termasuk dalam Eubacteria ! Jawaban Eubacteria terbagi menjadi enam filum, yaitu bakteri ungu, bakteri hijau, bakteri gram positif, Spirochetes, Prochlorophyta , dan Cyanobacteria 4. Jelaskan cara bakteri berkembang biak! Jawaban Bakteri dapat berkembang biak secara a$eksual dengan membelah diri dan secara $eksual dengan konjugasi. 5. Jelaskan hal-hal yang berhubungan dengan makhluk hidup prokariot! Sumber Biologi kelas X SMA/MA Jenuhtransferin dapat menurun pada penyakit peradangan. Jenuh transferin umumnya dipakai pada studi populasi yang disertai dengan indikator status besi lainnya. Tingkat jenuh transferin yang menurun dan serum feritin sering dipakai untuk mengartikan kekurangan zat besi (Bakta, 2009). commit to user 13 Representasi struktur 3D dari protein mioglobin yang berstruktur α-heliks diberi warna toska. Mioglobin adalah protein pertama yang strukturnya berhasil diketahui melalui kristalografi sinar-X. Di bagian kanan-tengah, di antara berbagai lilitan, terdapat sebuah gugus prostetik yang disebut heme diberi warna abu-abu dan sebuah molekul oksigen merah yang diikatnya. Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu rantai panjang asam amino atau lebih. Poly peptide memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi Dna, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan memindahkan molekul dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen-gennya, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur tiga dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya. Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut polipeptida. Suatu poly peptide terdiri dari minimum satu polipeptida panjang. Polipeptida pendek dengan kurang dari 20–30 asam amino biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul peptida atau oligopeptida. Masing-masing asam amino dalam poly peptide terikat ke asam amino di dekatnya oleh ikatan peptida. Urutan asam amino dalam protein ditentukan oleh urutan gen yang disandi dalam kode genetik. Secara umum, kode genetik menghasilkan 20 asam amino standar, meskipun beberapa organisme memiliki asam amino tambahan. Tak lama setelah atau bahkan selama sintesis, residu dalam protein sering dimodifikasi secara kimiawi melalui proses modifikasi pascatranslasi yang mengubah sifat fisik dan kimia, lipatan, stabilitas, aktivitas, dan fungsi poly peptide. Beberapa poly peptide memiliki gugus nonpeptida bukan asam amino, yang dapat disebut kofaktor dan gugus prostetik. Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk kompleks poly peptide yang stabil. Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu didegradasi dan didaur ulang dalam sel melalui proses pergantian protein. Umur protein diukur berdasarkan waktu paruhnya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–two hari dalam sel mamalia. Protein yang aberrant atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil. Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti polisakarida dan asam nukleat, protein merupakan bagian esensial dari organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam sel. Sebagian protein adalah enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam reaksi-reaksi biokimia dan bersifat vital untuk metabolisme. Sebagian poly peptide memiliki fungsi pembentuk atau penguat, misalnya protein aktin dan miosin dalam otot dan protein-protein dalam sitoskeleton. Protein-poly peptide lainnya memiliki peran penting dalam persinyalan sel, respons imun, adhesi sel, dan siklus sel. Hewan memerlukan protein dalam makanannya untuk memperoleh asam amino esensial yang tidak bisa disintesis di dalam tubuh. Sistem pencernaan memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme. Protein dapat dimurnikan dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti ultrasentrifugasi, presipitasi, elektroforesis, dan kromatografi. Rekayasa genetika memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa digunakan untuk mempelajari struktur dan fungsi poly peptide yaitu imunohistokimia, mutagenesis terarah-lokasi, kristalografi sinar-X, resonansi magnetik inti, dan spektrometri massa. Sejarah dan etimologi [sunting sunting sumber] Protein dikenali sebagai kelompok biomolekul pada abad kedelapan belas oleh Antoine Fourcroy dan lain-lain, yang dicirikan oleh kemampuannya untuk melakukan koagulasi atau flokulasi di bawah perlakuan dengan panas atau asam.[1] Contoh yang tercatat pada saat itu adalah albumin dari putih telur, albumin dalam serum darah, fibrin, dan gluten gandum. Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda Gerardus Johannes Mulder dan dinamai oleh ahli kimia Swedia Jöns Jacob Berzelius pada tahun 1838.[2] [three] Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki rumus empiris yang sama, yaitu C400H620N100O120P1S1.[4] Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul sangat besar. Istilah “protein” untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata Yunani πρώειο proteios, yang berarti “primer”,[5] “di depan”, atau “berdiri di depan”,[6] ditambah akhiran -in. Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi poly peptide seperti asam amino leusin yang ia temukan dengan berat molekul hampir benar 131 Da.[iv] Sebelum “protein”, nama lainnya telah digunakan, seperti “albumin” atau “bahan albumin” Eiweisskörper, dalam bahasa Jerman.[seven] Ilmuwan nutrisi awal seperti Carl von Voit dari Jerman percaya bahwa protein adalah nutrisi terpenting untuk menjaga struktur tubuh karena secara umum diyakini bahwa “daging membuat daging.”[viii] Karl Heinrich Ritthausen memperluas bentuk protein yang diketahui dengan mengidentifikasi asam glutamat. Di Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut, tinjauan terperinci tentang protein nabati dikumpulkan oleh Thomas Burr Osborne. Ia bekerja dengan Lafayette Mendel dan menerapkan hukum minimum Liebig dalam memberi makan tikus laboratorium, sehingga adanya asam amino esensial pun diketahui. Pekerjaan ini dilanjutkan dan dikomunikasikan oleh William Cumming Rose. Pemahaman tentang protein sebagai polipeptida muncul melalui karya Franz Hofmeister dan Hermann Emil Fischer pada tahun 1902.[9] [10] Peran sentral poly peptide sebagai enzim dalam organisme hidup tidak sepenuhnya diapresiasi sampai tahun 1926 ketika James B. Sumner menunjukkan bahwa enzim urease sebenarnya adalah protein.[11] Kesulitan dalam memurnikan poly peptide dalam jumlah besar membuat para ahli biokimia protein awal sangat sulit mempelajarinya. Oleh karena itu, penelitian awal difokuskan pada protein yang dapat dimurnikan dalam jumlah besar, misalnya dari darah, putih telur, berbagai racun, dan enzim pencernaan/metabolik yang diperoleh dari rumah pemotongan hewan. Pada 1950-an, Armor Hot Dog Co. memurnikan 1 kg ribonuklease A dari pankreas sapi murni dan menyediakannya secara complimentary bagi para ilmuwan; gerakan ini membantu ribonuklease A menjadi target utama studi biokimia selama beberapa dekade berikutnya.[4] Linus Pauling dianggap sukses dalam memperkirakan struktur sekunder protein biasa berdasarkan ikatan hidrogen, sebuah ide yang pertama kali dikemukakan oleh William Astbury pada tahun 1933.[12] Belakangan, karya Walter Kauzmann tentang denaturasi,[13] [14] yang sebagian didasarkan pada penelitian sebelumnya oleh Kaj Linderstrøm-Lang,[fifteen] memberi pemahaman tentang pelipatan protein dan struktur yang dimediasi oleh interaksi hidrofobik. Protein pertama yang diurutkan adalah insulin, oleh Frederick Sanger, pada tahun 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa poly peptide terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, koloid, atau siklol.[16] Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada tahun 1958.[17] Struktur poly peptide pertama yang diketahhui adalah hemoglobin dan mioglobin, masing-masing oleh Max Perutz dan Sir John Cowdery Kendrew, pada tahun 1958.[xviii] [nineteen] Hingga 2017[update], Bank Information Protein memiliki lebih dari struktur protein dengan resolusi atomik.[20] Baru-baru ini, mikroskop krio-elektron terhadap kumpulan makromolekul besar[21] dan prediksi struktur protein komputasional terhadap domain protein kecil[22] adalah dua metode yang mendekati resolusi atomik. Jumlah protein yang disandi dalam genom [sunting sunting sumber] Jumlah protein yang disandi dalam genom secara kasar sesuai dengan jumlah gen walaupun mungkin ada sejumlah besar gen yang menyandi RNA protein, misalnya RNA ribosomal. Virus biasanya menyandikan beberapa ratus protein, arkea dan bakteri beberapa ratus hingga beberapa ribu, sementara eukariota biasanya menyandikan beberapa ribu hingga puluhan ribu protein lihat ukuran genom untuk daftar contoh. Biokimia [sunting sunting sumber] Struktur [ pranala nonaktif permanen ] kimia ikatan peptida bawah dan struktur tiga dimensi ikatan peptida antara alanin dan asam amino yang berdekatan atas/sisipan. Ikatan itu sendiri terbuat dari elemen CHON. Protein merupakan biomolekul yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari monomer berupa asam amino. Ada 20 asam amino standar yang membentuk asam amino disebut asam amino proteinogenik; masing-masing terdiri dari sebuah karbon alfa yang berikatan dengan sebuah gugus amino –NH2, sebuah gugus karboksil –COOH, sebuah atom hidrogen H, dan rantai samping disebut sebagai “R”. Gugus “R” inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda dan sifat rantai samping ini akan memengaruhi keseluruhan suatu protein. Hanya prolina yang berbeda dari struktur dasar ini karena mengandung cincin yang tidak biasa pada gugus amina ujung-N, yang memaksa gugus amida CO–NH menjadi konformasi tetap.[23] Rantai samping asam amino standar, yang dirinci dalam daftar asam amino standar, memiliki beragam struktur dan sifat kimiawi. Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut.[24] Semua asam amino dalam rantai polipeptida saling terhubung oleh ikatan peptida melalui sintesis dehidrasi. Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino individual disebut residu, sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen, dan oksigen yang terkait disebut rantai utama atau tulang punggung protein. [25] Istilah poly peptide, polipeptida, dan peptida agak ambigu dan dapat tumpang tindih artinya. Protein umumnya digunakan untuk merujuk pada molekul biologis lengkap dalam konformasi yang stabil, sedangkan peptida umumnya merujuk pada oligomer asam amino pendek yang sering kali tidak memiliki struktur tiga dimensi yang stabil. Namun, batas antara keduanya tidak ditentukan dengan baik dan biasanya berkisar antara xx–30 residu. Polipeptida dapat merujuk pada rantai linier tunggal asam amino, biasanya berapa pun panjangnya, tetapi sering kali menyiratkan tidak memiliki konformasi yang tetap. Interaksi [sunting sunting sumber] Poly peptide dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan Deoxyribonucleic acid.[26] [27] [28] [29] Kelimpahan dalam sel [sunting sunting sumber] Diperkirakan bahwa bakteri berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel misalnya Escherichia coli dan Staphylococcus aureus. Bakteri yang lebih kecil, seperti Mycoplasma atau spiroket mengandung lebih sedikit poly peptide, sekitar hingga 1 juta. Sel eukariota berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel khamir Saccharomyces cerevisiae diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel manusia sekitar 1 hingga three miliar.[30] Konsentrasi salinan poly peptide private berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.[31] Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar protein yang disandi oleh genom manusia, hanya yang terdeteksi dalam sel limfoblastoid.[32] Sintesis [sunting sunting sumber] Biosintesis [sunting sunting sumber] Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen yang menyandi poly peptide ini. Kode genetik adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut kodon dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG adenina–urasil–guanina adalah kode untuk metionin. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.[33] Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama ditranskripsikan menjadi pra-RNA duta mRNA oleh poly peptide seperti RNA polimerase. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA juga dikenal sebagai transkrip primer menggunakan berbagai bentuk modifikasi pascatranskripsi untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh ribosom. Pada prokariota, mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari nukleoid. Sebaliknya, eukariota membuat mRNA di inti sel dan kemudian mentranslokasikannya melewati membran inti ke dalam sitoplasma, tempat sintesis protein kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga xx asam amino per detik.[34] Proses sintesis protein dari cetakan mRNA dikenal sebagai translasi. Selanjutnya, mRNA dimuat ke ribosom dan dibaca tiga nukleotida sekaligus dengan mencocokkan setiap kodon dengan antikodon pasangan basa yang terletak pada molekul RNA transfer tRNA, yang membawa asam amino yang sesuai dengan kodon yang dikenalinya. Enzim sintetase tRNA-aminoasil “mengisi” molekul tRNA dengan asam amino yang benar. Polipeptida yang sedang terbentuk sering disebut rantai yang baru lahir. Protein selalu disintesis dari N-terminus ke C-terminus.[33] Ukuran protein yang disintesis dapat diukur dengan jumlah asam amino yang dikandungnya dan dengan total massa molekulnya, yang biasanya dilaporkan dalam satuan dalton identik dengan satuan massa atom, atau satuan turunan kilodalton kDa. Ukuran rata-rata protein makin meningkat dari arkea, bakteri, dan eukariota masing-masing 283, 311, 438 residu amino dan 31, 34, 49 kDa karena lebih banyak domain protein yang menyusun poly peptide dalam organisme yang lebih tinggi.[35] Misalnya protein khamir rata-rata memiliki panjang 466 asam amino dan massa 53 kDa. Protein terbesar yang diketahui adalah titin, komponen dari sarkomer otot, dengan massa molekul hampir kDa dan panjang total hampir asam amino.[36] Sintesis kimia [sunting sunting sumber] Poly peptide pendek juga dapat disintesis secara kimiawi dengan kelompok metode yang dikenal sebagai sintesis peptida, yang mengandalkan teknik sintesis organik seperti ligasi kimiawi untuk menghasilkan peptida dalam jumlah besar.[37] Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan probe fluoresens ke rantai samping asam amino.[38] Metode ini berguna dalam laboratorium biokimia dan biologi sel, meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial. Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil struktur tersier aslinya. Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke North-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.[39] Struktur [sunting sunting sumber] Struktur [ pranala nonaktif permanen ] kristal dari protein pendamping yang merupakan kompleks protein yang sangat besar. Fungsinya untuk membantu pelipatan protein. Bagian yang diberi perbedaan warna merupakan subunit protein tunggal. Tiga [ pranala nonaktif permanen ] kemungkinan representasi dari struktur tiga dimensi protein isomerase fosfat triosa. Kiri Representasi semua cantlet yang diwarnai oleh jenis cantlet. Tengah Representasi sederhana yang menggambarkan konformasi tulang punggung, diwarnai oleh struktur sekunder. Kanan Representasi permukaan yang dapat diakses pelarut yang diwarnai oleh jenis residu residu asam merah, residu basa biru, residu polar hijau, residu nonpolar putih. Sebagian besar protein terlipat menjadi struktur tiga dimensi yang unik. Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah konformasi asli.[xl] Meskipun banyak protein dapat melipat tanpa bantuan dam hanya melalui sifat-sifat kimiawi asam amino mereka, sejumlah poly peptide lain memerlukan bantuan protein pendamping untuk melipat menjadi kondisi aslinya.[41] Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein.[42] Struktur primer, merupakan urutan asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida amida. Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada poly peptide, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. Struktur sekunder, yaitu struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Contoh yang paling umum yaitu uliran-alfa α-helix, berupa pilinan rantai asam amino-asam amino berbentuk seperti spiral; lempeng-beta β-canvass, berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol S–H; lekukan-beta β-plough; dan lekukan-gama γ-plough.[43] Struktur tersier, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein. Istilah “struktur tersier” sering digunakan sebagai sinonim dengan istilah lipatan. Struktur tersier inilah yang mengontrol fungsi dasar poly peptide. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil misalnya dimer, trimer, atau kuartomer dan membentuk struktur kuartener. Struktur kuartener, yaitu struktur yang dibentuk oleh beberapa molekul poly peptide rantai polipeptida. Dalam konteks ini, biasanya disebut subunit protein, yang berfungsi sebagai protein kompleks tunggal. Contoh yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Struktur kuiner, yaitu karakteristik dari permukaan protein yang mengatur interior seluler yang padat. Struktur kuiner bergantung pada interaksi makromolekul yang bersifat sementara, tetapi penting, yang terjadi di dalam sel hidup. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode 1 hidrolisis protein dengan asam kuat misalnya, 6N HCl, lalu komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen penganalisis asam amino, 2 analisis urutan dari ujung-Due north dilakukan dengan degradasi Edman, 3 kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan iv penentuan massa molekuler dengan spektrometri massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan spektroskopi dikroisme sirkuler CD dan spektroskopi inframerah transformasi Fourier FTIR.[44] Spektrum CD dari uliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210–216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari poly peptide bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari uliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari poly peptide juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Protein bukanlah molekul yang sepenuhnya kaku. Selain tingkat struktur ini, protein dapat berubah di antara beberapa struktur terkait saat mereka menjalankan fungsinya. Dalam konteks penataan ulang fungsional ini, struktur tersier atau kuaterner biasanya disebut sebagai “konformasi”, dan transisi di antara keduanya disebut perubahan konformasi. Perubahan tersebut sering kali disebabkan oleh pengikatan molekul substrat ke situs aktif enzim, atau wilayah fisik poly peptide yang berpartisipasi dalam katalisis kimia. Dalam larutan, poly peptide juga mengalami variasi struktur melalui getaran termal dan tumbukan dengan molekul lain.[45] Secara informal, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur tersier yang khas protein globular, protein berserat, dan poly peptide membran. Hampir semua protein globular dapat larut dan banyak di antaranya adalah enzim. Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti kolagen komponen utama jaringan ikat atau keratin komponen protein rambut dan kuku. Protein membran sering berfungsi sebagai reseptor atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati membran sel.[46] Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam poly peptide, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan dehidrasinya sendiri.[47] Domain poly peptide [sunting sunting sumber] Struktur poly peptide lainnya yang juga dikenal adalah domain, yaitu segmen poly peptide yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas enzimatik misalnya kinase atau berfungsi sebagai modul pengikat misalnya domain SH3 berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain. Motif urutan [sunting sunting sumber] Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain.[48] Misalnya, domain SH3 biasanya mengikat motif PxxP pendek yaitu two prolin [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat. Banyak motif semacam itu telah dikumpulkan dalam basis data Motif Linear Eukariotik ELM. Fungsi seluler [sunting sunting sumber] Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen.[49] Dengan pengecualian jenis RNA tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat poly peptide bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel Escherichia coli, sedangkan makromolekul lain seperti Dna dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar iii% dan 20%.[50] Kumpulan poly peptide yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai proteoma. Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai situs pengikatan dan sering kali berupa cekungan atau “kantong” pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein penghambat ribonuklease berikatan dengan angiogenin manusia dengan konstanta disosiasi subfemtomolar 1 Yard. Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim sintetase aminoasil-tRNA yang spesifik untuk asam amino valin, tidak mengikat rantai samping asam amino isoleusin yang sangat mirip.[51] Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat molekul kecil. Ketika poly peptide mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami oligomerisasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada poly peptide struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. Interaksi protein-protein juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui siklus sel, dan memungkinkan perakitan kompleks protein besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Poly peptide juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan pensinyalan yang sangat kompleks.[52] Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan poly peptide untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara poly peptide tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.[53] [54] Enzim [sunting sunting sumber] Peran protein yang paling terkenal di dalam sel adalah sebagai enzim, yang mengkatalisasi reaksi kimia. Enzim biasanya sangat spesifik dan hanya mempercepat satu atau beberapa reaksi kimia. Enzim melakukan sebagian besar reaksi yang terlibat dalam metabolisme, serta memanipulasi Deoxyribonucleic acid dalam berbagai proses seperti replikasi Dna, perbaikan DNA, dan transkripsi. Beberapa enzim bekerja pada protein lain untuk menambah atau menghilangkan gugus kimia dalam proses yang dikenal sebagai modifikasi pascatranslasi. Sekitar reaksi dikatalisis oleh enzim.[55] Percepatan laju yang diberikan oleh katalisis enzimatis sering kali sangat besar, hingga peningkatan laju 1017 kali lipat dibandingkan reaksi tanpa katalisis dalam kasus orotat dekarboksilase 78 juta tahun tanpa enzim, 18 milidetik dengan enzim.[56] Molekul yang terikat dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut substrat. Meskipun enzim dapat terdiri dari ratusan asam amino, biasanya hanya sebagian kecil dari residu yang bersentuhan dengan substrat, dan fraksi yang lebih kecil lagi—rata-rata tiga hingga empat residu—yang terlibat langsung dalam katalisis. Expanse enzim yang mengikat substrat dan mengandung residu katalitik dikenal sebagai situs aktif. Protein dirigen adalah anggota kelompok protein yang menentukan stereokimia senyawa yang disintesis oleh enzim lain.[57] Pensinyalan sel dan pengikatan ligan [sunting sunting sumber] Banyak protein terlibat dalam proses pensinyalan sel dan transduksi sinyal. Beberapa protein, seperti insulin, merupakan poly peptide ekstraseluler yang mengirimkan sinyal dari sel tempat mereka disintesis yaitu sel pankreas ke sel lain di jaringan yang jauh. Jenis lainnya adalah protein membran yang bertindak sebagai reseptor yang fungsi utamanya adalah mengikat molekul pemberi sinyal dan menginduksi respons biokimia di dalam sel. Banyak reseptor memiliki situs pengikatan yang terekspos pada permukaan sel dan domain efektor di dalam sel, yang mungkin memiliki aktivitas enzimatik atau mungkin mengalami perubahan konformasi yang dideteksi oleh protein lain di dalam sel.[58] Antibodi adalah poly peptide yang menjadi komponen dari sistem imun adaptif yang fungsi utamanya adalah mengikat antigen zat asing di dalam tubuh dan menargetkannya untuk dimusnahkan. Antibodi dapat disekresikan ke dalam lingkungan ekstraseluler atau berlabuh di membran sel B khusus yang dikenal sebagai sel plasma. Ketika enzim dibatasi dalam afinitas pengikatan terhadap substratnya oleh kebutuhannya untuk melakukan reaksi, antibodi tidak memiliki batasan seperti itu. Afinitas pengikatan antibodi ke targetnya sangat tinggi.[59] Banyak poly peptide transpor ligan mengikat biomolekul kecil tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Poly peptide ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika ligannya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target. Contoh protein pengikat ligan adalah hemoglobin, yang mengangkut oksigen dari paru-paru ke organ dan jaringan lain di semua vertebrata dan memiliki homolog serupa di setiap kerajaan biologis.[threescore] Lektin adalah protein pengikat gula yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena pengenalan biologis yang melibatkan sel dan protein.[61] Reseptor dan hormon adalah protein pengikat yang sangat spesifik. Protein transmembran juga dapat berfungsi sebagai protein transpor ligan yang mengubah permeabilitas membran sel menjadi molekul dan ion kecil. Membran sendiri memiliki pusat yang hidrofobik sehingga molekul polar atau bermuatan tidak dapat berdifusi. Protein membran mengandung saluran internal yang memungkinkan molekul tersebut untuk masuk dan keluar sel. Banyak protein saluran ion dikhususkan agar hanya memilih ion tertentu; misalnya, saluran kalium dan natrium sering kali hanya memfasilitasi ion yang spesifik.[62] Poly peptide struktural [sunting sunting sumber] Poly peptide struktural memberikan kekerasan dan kekakuan pada komponen biologis yang cair. Sebagian besar protein struktural merupakan protein berserat; misalnya kolagen dan elastin adalah komponen penting dari jaringan ikat seperti tulang rawan, sementara keratin ditemukan pada struktur keras atau berfilamen seperti rambut, kuku, bulu, tapak, dan beberapa cangkang hewan.[63] Beberapa protein globular juga dapat memiliki fungsi struktural, misalnya aktin dan tubulin yang bersifat globular dan dapat larut sebagai monomer, tetapi berpolimerisasi untuk membentuk serat kaku dan panjang yang membentuk sitoskeleton, yang memungkinkan sel untuk mempertahankan bentuk dan ukurannya. Protein lain yang berfungsi struktural adalah protein motorik seperti miosin, kinesin, dan dinein, yang mampu menghasilkan gaya mekanis. Protein-poly peptide ini sangat penting untuk motilitas seluler pada organisme bersel tunggal dan sperma pada banyak organisme multisel yang bereproduksi secara seksual. Mereka juga menghasilkan kekuatan yang digunakan dalam kontraksi otot,[64] serta memainkan peran penting dalam transportasi intraseluler. Metode studi [sunting sunting sumber] Aktivitas dan struktur protein dapat diperiksa secara in vitro, in vivo, dan in silico. Studi in vitro tentang poly peptide yang dimurnikan dalam lingkungan terkontrol berguna untuk mempelajari bagaimana protein menjalankan fungsinya. Misalnya, studi kinetika enzim mengeksplorasi mekanisme kimiawi dari aktivitas katalitik enzim dan afinitas relatifnya terhadap berbagai kemungkinan molekul substrat. Sebaliknya, percobaan in vivo dapat memberikan informasi tentang peran fisiologis poly peptide dalam konteks sel atau bahkan organisme secara keseluruhan. Studi in silico menggunakan metode komputasi untuk mempelajari protein. Pemurnian protein [sunting sunting sumber] Untuk melakukan analisis in vitro, poly peptide harus dimurnikan dari komponen seluler lainnya. Proses ini biasanya dimulai dengan lisis sel, ketika membran sel terganggu dan isi internalnya dilepaskan ke dalam larutan yang dikenal sebagai lisat mentah. Campuran yang dihasilkan dapat dimurnikan menggunakan ultrasentrifugasi, yang memfraksinasi berbagai komponen seluler menjadi fraksi yang mengandung poly peptide yang dapat larut; membran lipid dan protein; organel seluler, dan asam nukleat. Pengendapan dengan metode yang dikenal sebagai pengendapan terinduksi-garam dapat memusatkan protein dari lisat ini. Berbagai jenis kromatografi kemudian digunakan untuk mengisolasi protein yang diinginkan berdasarkan sifat-sifat seperti berat molekul, muatan bersih, dan afinitas pengikatan.[65] Tingkat pemurnian dapat dipantau dengan menggunakan berbagai jenis elektroforesis gel jika berat molekul dan titik isoelektrik poly peptide yang diinginkan diketahui, dengan spektroskopi jika protein memiliki fitur spektroskopi yang dapat dibedakan, atau dengan uji enzim jika poly peptide memiliki aktivitas enzimatik. Selain itu, protein dapat diisolasi sesuai dengan muatannya menggunakan pemfokusan listrik.[66] Untuk protein alamiah, serangkaian langkah pemurnian mungkin diperlukan untuk mendapatkan poly peptide yang cukup murni untuk aplikasi laboratorium. Untuk menyederhanakan proses ini, rekayasa genetika sering digunakan untuk menambahkan sifat kimiawi pada protein yang membuatnya lebih mudah untuk dimurnikan tanpa memengaruhi struktur atau aktivitasnya. Di sini, sebuah “penanda” yang terdiri dari urutan asam amino tertentu, biasanya serangkaian residu histidin sebuah “penanda-His”, dilampirkan ke salah satu ujung protein. Akibatnya, ketika lisat dilewatkan ke kolom kromatografi yang mengandung nikel, residu histidin mengikat nikel dan menempel pada kolom, sementara komponen lisat yang tidak diberi tanda lewat tanpa hambatan. Sejumlah tag berbeda telah dikembangkan untuk membantu peneliti memurnikan protein tertentu dari campuran yang kompleks.[67] Lokalisasi seluler [sunting sunting sumber] Studi tentang poly peptide in vivo sering kali berkaitan dengan sintesis dan lokalisasi protein di dalam sel. Meskipun banyak protein intraseluler disintesis dalam sitoplasma dan protein-terikat-membran atau protein-tersekresi di retikulum endoplasma RE, cara spesifik tentang bagaimana protein ditargetkan ke organel atau struktur seluler tertentu sering kali tidak jelas. Teknik yang berguna untuk menilai lokalisasi seluler adalah menggunakan rekayasa genetika untuk mengekspresikan di dalam sel, suatu protein fusi atau kimera yang terdiri dari poly peptide alami yang diinginkan yang dihubungkan dengan “pelapor” seperti protein berpendar hijau GFP.[68] Posisi protein yang menyatu di dalam sel dapat divisualisasikan dengan bersih dan efisien menggunakan mikroskop, seperti yang ditunjukkan pada gambar.[69] Metode lain untuk menjelaskan lokasi seluler dari protein memerlukan penggunaan penanda kompartemen untuk daerah seperti RE, badan Golgi, lisosom atau vakuola, mitokondria, kloroplas, membran plasma, dan lainnya. Dengan penggunaan penanda berpendar fluoresen atau antibodi terhadap penanda, identifikasi lokalisasi protein yang diinginkan akan menjadi lebih mudah. Misalnya, imunofluoresensi tidak langsung akan memungkinkan kolokalisasi fluoresensi dan demonstrasi lokasi. Pewarna fluoresen digunakan untuk memberi label pada kompartemen seluler untuk tujuan yang sama.[70] Kemungkinan lain juga ada. Misalnya imunohistokimia biasanya menggunakan antibodi terhadap satu protein yang diinginkan atau lebih, yang dikonjugasikan ke enzim yang menghasilkan sinyal bercahaya atau kromogenik yang dapat dibandingkan antarsampel, sehingga memungkinkan informasi lokalisasi. Teknik lain yang dapat diterapkan adalah kofraksionasi dalam gradien sukrosa atau bahan lain menggunakan sentrifugasi isopiknik.[71] Meskipun teknik ini tidak membuktikan kolokalisasi kompartemen dengan kepadatan yang diketahui dan protein yang diinginkan, teknik ini meningkatkan kemungkinan, dan lebih dapat diterima untuk penelitian skala besar. Metode standar emas untuk lokalisasi seluler adalah mikroskop imunoelektron. Teknik ini juga menggunakan antibodi terhadap protein yang diinginkan, yang menggunakan teknik mikroskop elektron klasik. Sampel disiapkan untuk pemeriksaan mikroskopis elektron normal dan kemudian diberi antibodi terhadap protein yang diinginkan yang dikonjugasikan ke bahan yang sangat padat-elektro, biasanya emas. Hal ini memungkinkan untuk lokalisasi, baik detail ultrastruktur maupun protein yang diinginkan.[72] Melalui penerapan rekayasa genetika lain yang dikenal sebagai mutagenesis-terarah-situs, para peneliti dapat mengubah urutan protein dan strukturnya, lokalisasi seluler, serta kerentanannya terhadap regulasi. Teknik ini bahkan memungkinkan penggabungan asam amino yang tidak alami ke dalam protein menggunakan tRNA yang dimodifikasi,[73] dan memungkinkan desain rasional protein baru dengan sifat baru. [74] Proteomika [sunting sunting sumber] Jumlah komplemen protein yang ada pada suatu waktu dalam sel atau jenis sel dikenal sebagai proteoma, dan studi tentang kumpulan data berskala besar tersebut yaitu proteomika, yang dinamai sesuai dengan analoginya dalam genom yaitu genomika. Teknik eksperimental utama dalam proteomika meliputi elektroforesis 2nd[75] yang memungkinkan pemisahan banyak protein, spektrometri massa[76] yang memungkinkan identifikasi poly peptide dengan kecepatan tinggi dan pengurutan peptida dengan cepat paling sering setelah pencernaan dalam gel, protein susunan-mikro yang memungkinkan deteksi jumlah berbagai poly peptide yang ada dalam sel secara relatif, dan penapisan dua-hibrid yang memungkinkan eksplorasi sistematis interaksi protein-poly peptide.[77] Jumlah komplemen yang mungkin secara biologis dari interaksi-interaksi semacam itu dikenal sebagai interaksioma. Upaya sistematis untuk menentukan struktur protein yang mewakili setiap kemungkinan lipatan dikenal sebagai genomika struktural.[78] Bioinformatika [sunting sunting sumber] Berbagai macam metode komputasi telah dikembangkan untuk menganalisis struktur, fungsi, dan evolusi poly peptide. Perkembangan metode-metode tersebut didorong oleh sejumlah besar data genomik dan proteomik yang tersedia untuk berbagai organisme, termasuk genom manusia. Tidak mungkin mempelajari semua protein secara eksperimental sehingga hanya sedikit protein yang menjadi sasaran eksperimen laboratorium. Sementara itu, alat komputasi digunakan untuk mengekstrapolasi ke poly peptide yang serupa. Poly peptide homolog dapat diidentifikasi secara efisien pada organisme yang berkerabat jauh melalui penjajaran urutan. Urutan-urutan genom dan gen dapat dicari dengan berbagai alat untuk properti tertentu. Alat pembuat profil urutan dapat menemukan situs enzim restriksi, rangka baca terbuka dalam urutan nukleotida, dan memprediksi struktur sekunder poly peptide. Pohon filogenetika dapat dibuat dan hipotesis evolusi dikembangkan menggunakan perangkat lunak khusus seperti ClustalW untuk mengetahui nenek moyang organisme modernistic dan gen yang mereka ekspresikan. Bidang bioinformatika sangat diperlukan untuk analisis gen dan protein. Penentuan struktur [sunting sunting sumber] Penemuan struktur tersier dari suatu protein, atau struktur kuaterner dari kompleks protein, dapat memberikan petunjuk penting tentang bagaimana protein tersebut menjalankan fungsinya dan bagaimana fungsi ini dapat dipengaruhi, misalnya dalam mendesain obat. Karena protein terlalu kecil untuk dilihat di bawah mikroskop cahaya, metode lain harus digunakan untuk menentukan strukturnya. Metode eksperimental yang umum meliputi kristalografi sinar-10 dan spektroskopi NMR, keduanya dapat menghasilkan informasi struktural pada resolusi atomik. Eksperimen NMR mampu memberikan informasi dari mana subset jarak di antara pasangan atom dapat diperkirakan, dan kemungkinan konformasi akhir sebuah protein ditentukan dengan memecahkan masalah geometri jarak. Interferometri polarisasi ganda adalah metode analitik kuantitatif untuk mengukur konformasi poly peptide secara keseluruhan dan perubahan konformasi akibat interaksi atau rangsangan lainnya. Dikroisme sirkuler adalah teknik laboratorium lain untuk menentukan komposisi untiran-alfa atau lembaran-beta internal dari poly peptide. Mikroskop krioelektron digunakan untuk menghasilkan informasi struktural beresolusi rendah tentang kompleks protein yang sangat besar, termasuk virus yang telah dirakit;[79] varian yang dikenal sebagai kristalografi elektron juga dapat menghasilkan informasi resolusi tinggi dalam beberapa kasus, terutama untuk kristal protein membran dua dimensi.[80] Struktur yang diselesaikan biasanya disimpan di Bank Information Protein PDB, sumber daya yang tersedia secara bebas mengenai data struktural dari ribuan protein yang dapat diperoleh dalam bentuk koordinat Cartesian untuk setiap atom dalam protein.[81] Urutan gen lebih banyak diketahui dibandingkan struktur poly peptide. Lebih jauh, himpunan struktur protein yang terselesaikan cenderung bias terhadap poly peptide yang dapat dengan mudah mengalami kondisi yang diperlukan untuk kristalografi sinar-X, salah satu metode utama penentuan struktur protein. Secara khusus, protein globular secara komparatif mudah untuk mengkristal sebagai persiapan untuk kristalografi sinar-X. Sebaliknya, protein membran dan kompleks protein besar sulit untuk dikristalisasi dan kurang terwakili dalam PDB.[82] Genomika struktural telah berusaha untuk memperbaiki kekurangan ini dengan secara sistematis memecahkan struktur perwakilan dari kelas-kelas lipatan utama. Metode prediksi struktur protein mencoba mencari cara untuk menghasilkan struktur yang masuk akal untuk protein yang strukturnya belum ditentukan secara eksperimental.[83] Prediksi dan simulasi struktur [sunting sunting sumber] Asam [ pranala nonaktif permanen ] amino-asam amino penyusun dapat dianalisis untuk memprediksi struktur poly peptide sekunder, tersier, dan kuaterner, dalam hal ini hemoglobin yang mengandung unit heme. Untuk melengkapi bidang genomika struktural, prediksi struktur protein mengembangkan model matematika protein yang efisien untuk memprediksi formasi molekul secara komputasi dalam teori, alih-alih mendeteksi struktur dengan observasi laboratorium.[84] Jenis prediksi struktur yang paling berhasil, yang dikenal sebagai pemodelan homologi, bergantung pada keberadaan struktur “templat” dengan kemiripan urutan terhadap protein yang dimodelkan; tujuan genomika struktural adalah memberikan representasi yang memadai dari struktur yang terselesaikan untuk memodelkan sebagian besar struktur yang tersisa.[85] Meskipun menghasilkan model yang akurat tetap menjadi tantangan ketika yang tersedia hanyalah struktur templat yang berkaitan jauh, disimpulkan bahwa penyelarasan urutan adalah penghambat dalam proses ini karena model yang cukup akurat dapat dihasilkan jika penyelarasan urutan yang “sempurna” diketahui.[86] Banyak metode prediksi struktur telah menyediakan informasi bagi bidang rekayasa protein, yang baru-baru ini muncul, ketika lipatan protein yang baru telah dirancang.[87] Masalah komputasi yang lebih kompleks yaitu prediksi interaksi antarmolekul, seperti dalam perkaitan molekuler dan prediksi interaksi protein-protein.[88] Model matematika untuk mensimulasikan proses dinamis dari pelipatan dan pengikatan protein melibatkan mekanika molekuler, khususnya dinamika molekuler. Teknik Monte Carlo memfasilitasi komputasi, yang memanfaatkan kemajuan dalam komputasi paralel dan terdistribusi misalnya proyek [email protected][89] yang melakukan pemodelan molekuler pada GPU. Simulasi in silico menemukan lipatan domain protein uliran-alfa yang kecil seperti bagian-kepala poly peptide vilin[90] dan protein aksesori HIV.[91] Metode hibrida yang menggabungkan dinamika molekul standar dengan matematika mekanika kuantum telah menjelajahi keadaan elektronik rhodopsin.[92] Gangguan protein dan prediksi tidak terstruktur [sunting sunting sumber] Banyak protein pada eukariota ~33% mengandung segmen besar yang tidak terstruktur tetapi berfungsi secara biologis dan dapat diklasifikasikan sebagai poly peptide yang tidak teratur secara intrinsik.[93] Oleh karena itu, memprediksi dan menganalisis kelainan poly peptide merupakan bagian penting dari karakterisasi struktur poly peptide.[94] Nutrisi [sunting sunting sumber] Kebanyakan mikroorganisme dan tumbuhan dapat melakukan biosintesis untuk menghasilkan semua 20 asam amino standar, sedangkan hewan termasuk manusia harus memperoleh beberapa asam amino dari makanan.[95] Asam amino-asam amino yang tidak dapat disintesis sendiri oleh organisme disebut sebagai asam amino esensial. Enzim kunci yang menyintesis asam amino tertentu tidak terdapat pada hewan—seperti aspartokinase, yang mengkatalisis langkah pertama dalam sintesis lisin, metionin, dan treonin dari aspartat. Jika asam amino ada di lingkungan, mikroorganisme dapat menghemat energi dengan mengambil asam amino dari lingkungannya dan menurunkan jalur biosintetiknya. Pada hewan, asam amino diperoleh melalui konsumsi makanan yang mengandung protein. Protein yang tertelan kemudian dipecah menjadi asam amino melalui pencernaan, yang biasanya melibatkan denaturasi protein melalui paparan asam dan hidrolisis oleh enzim yang disebut protease. Beberapa asam amino yang dicerna digunakan untuk biosintesis protein, sementara yang lain diubah menjadi glukosa melalui glukoneogenesis, atau dimasukkan ke dalam siklus asam sitrat. Penggunaan protein sebagai bahan bakar sangat penting dalam kondisi kelaparan karena memungkinkan protein tubuh digunakan untuk menyokong kehidupan, terutama protein yang ditemukan di otot.[96] Pada hewan seperti anjing dan kucing, protein menjaga kesehatan dan kualitas kulit dengan mendorong pertumbuhan folikel rambut dan keratinisasi sehingga mengurangi kemungkinan munculnya bau busuk pada kulit.[97] Protein berkualitas buruk juga berperan dalam kesehatan saluran cerna dengan meningkatkan potensi perut kembung dan senyawa berbau pada anjing karena ketika protein mencapai usus besar dalam keadaan tidak tercerna, mereka difermentasi menghasilkan gas hidrogen sulfida, indol, dan skatol.[98] Anjing dan kucing mencerna protein hewani lebih baik dibandingkan poly peptide nabati, tetapi produk hewani berkualitas rendah dicerna dengan buruk, termasuk kulit, bulu, dan jaringan ikat.[98] Kekurangan protein bisa mengakibatkan kerontokan rambut rambut terdiri dari 97-100% dari keratin hingga busung lapar, penyakit kekurangan protein.[99] Kekurangan protein yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian. Studi dari Biokimiawan Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan poly peptide nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh poly peptide nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama. [butuh rujukan] Analisis kimia [sunting sunting sumber] Jumlah kandungan nitrogen dari bahan organik terutama dibentuk oleh gugus amino dalam protein. Total Kjeldahl Nitrogen TKN adalah ukuran nitrogen yang banyak digunakan dalam analisis air limbah, tanah, makanan, pakan, dan bahan organik secara umum. Seperti namanya, metode Kjeldahl diterapkan untuk menganalisisnya. Meskipun demikian, metode lain yang lebih sensitif juga tersedia.[100] [101] Referensi [sunting sunting sumber] ^ Thomas Burr Osborne 1909 The Vegetable Proteins , History pp 1 to half-dozen, dari ^ Mulder GJ 1838. “Sur la limerick de quelques substances animales”. Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande 104. ^ Harold, Hartley 1951. “Origin of the Word Protein.“. Nature. 168 4267 244. Bibcode doi PMID 14875059. ^ a b c Perrett D August 2007. “From protein’ to the beginnings of clinical proteomics”. Proteomics Clinical Applications. 1 8 720–38. doi PMID 21136729. ^ New Oxford Lexicon of English language ^ Reynolds JA, Tanford C 2003. Nature’south Robots A History of Proteins Oxford Paperbacks. New York, New York Oxford University Printing. hlm. 15. ISBN 978-0-xix-860694-nine. ^ Reynolds and Tanford 2003. ^ Bischoff TL, Voit C 1860. Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt dalam bahasa Jerman. Leipzig, Heidelberg. ^ “Hofmeister, Franz”. Diarsipkan dari versi asli tanggal five April 2017. Diakses tanggal 4 April 2017. ^ “Protein, section Classification of protein”. Diarsipkan dari versi asli tanggal 4 April 2017. Diakses tanggal iv Apr 2017. ^ Sumner JB 1926. “The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper”. Journal of Biological Chemistry. 69 2 435–41. Diarsipkan dari versi asli PDF tanggal 2011-03-25. Diakses tanggal 2011-01-16 . ^ Pauling L, Corey RB May 1951. “Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains” PDF. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United states of America. 37 five 235–40. Bibcode1951PNAS…37..235P. doi PMC1063348 . PMID 14834145. Diarsipkan dari versi asli PDF tanggal 2012-11-28. Diakses tanggal 2009-04-14 . ^ Kauzmann Due west May 1956. “Structural factors in protein denaturation”. Journal of Cellular Physiology. 47 Suppl 1 113–31. doi PMID 13332017. ^ Kauzmann W 1959. “Some factors in the interpretation of poly peptide denaturation”. Advances in Protein Chemistry Volume 14. Advances in Poly peptide Chemical science. 14. hlm. one–63. doi ISBN 978-0-12-034214-3. PMID 14404936. ^ Kalman SM, Linderstrøm-Lang Thousand, Ottesen M, Richards FM Feb 1955. “Degradation of ribonuclease past subtilisin”. Biochimica et Biophysica Acta. xvi 2 297–99. doi PMID 14363272. ^ Sanger F 1949. “The terminal peptides of insulin”. The Biochemical Periodical. 45 5 563–74. doi PMC1275055 . PMID 15396627. ^ Sanger F. 1958, Nobel lecture The chemistry of insulin PDF, diarsipkan dari versi asli PDF tanggal 2013-01-05, diakses tanggal 2016-02-09 ^ Muirhead H, Perutz MF August 1963. “Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced homo hemoglobin at Å resolution”. Nature. 199 4894 633–38. Bibcode doi PMID 14074546. ^ Kendrew JC, Bodo Chiliad, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC March 1958. “A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by 10-ray analysis”. Nature. 181 4610 662–66. Bibcode doi PMID 13517261. ^ “RCSB Protein Information Bank”. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2015-04-18. Diakses tanggal 2017-01-19 . ^ Zhou ZH April 2008. “Towards atomic resolution structural decision by single-particle cryo-electron microscopy”. Current Opinion in Structural Biology. eighteen 2 218–28. doi PMC2714865 . PMID 18403197. ^ Keskin O, Tuncbag Due north, Gursoy A April 2008. “Characterization and prediction of protein interfaces to infer poly peptide-protein interaction networks”. Current Pharmaceutical Biotechnology. ix 2 67–76. doi PMID 18393863. ^ Nelson DL, Cox MM 2005. Lehninger’due south Principles of Biochemistry edisi ke-four. New York, New York West. H. Freeman and Visitor. ^ Gutteridge A, Thornton JM November 2005. “Agreement nature’s catalytic toolkit”. Trends in Biochemical Sciences. thirty 11 622–29. doi PMID 16214343. ^ Murray et al., p. 19. ^ Ardejani, Maziar South.; Powers, Evan T.; Kelly, Jeffery W. 2017. “Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities”. Accounts of Chemical Research. 50 eight 1875–82. doi ISSN 0001-4842. PMC5584629 . PMID 28723063. ^ Branden C, Tooze J 1999. Introduction to Protein Structure. New York Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1. ^ Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW 2006. Harper’s Illustrated Biochemistry. New York Lange Medical Books/McGraw-Colina. ISBN 978-0-07-146197-ix. ^ Van Holde KE, Mathews CK 1996. Biochemistry. Menlo Park, California Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 978-0-8053-3931-four. ^ Milo R December 2013. “What is the total number of protein molecules per prison cell volume? A call to rethink some published values”. BioEssays. 35 12 1050–55. doi PMC3910158 . PMID 24114984. ^ Beck Yard, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R Nov 2011. “The quantitative proteome of a human jail cell line”. Molecular Systems Biological science. 7 549. doi PMC3261713 . PMID 22068332. ^ Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang Fifty, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder Thou July 2013. “Variation and genetic control of poly peptide affluence in humans”. Nature. 499 7456 79–82. Bibcode doi PMC3789121 . PMID 23676674. ^ a b van Holde and Mathews, pp. 1002–42. ^ Dobson CM 2000. “The nature and significance of protein folding”. Dalam Pain RH. Mechanisms of Protein Folding. Oxford, Oxfordshire Oxford University Printing. hlm. 1–28. ISBN 978-0-19-963789-8. ^ Kozlowski LP January 2017. “Proteome-pI proteome isoelectric point database”. Nucleic Acids Research. 45 D1 D1112–D1116. doi PMC5210655 . PMID 27789699. ^ Fulton AB, Isaacs WB April 1991. “Titin, a huge, rubberband sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis”. BioEssays. 13 4 157–61. doi PMID 1859393. ^ Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F February 2004. “From product of peptides in milligram amounts for enquiry to multi-tons quantities for drugs of the hereafter”. Electric current Pharmaceutical Biotechnology. 5 1 29–43. doi PMID 14965208. ^ Schwarzer D, Cole PA December 2005. “Protein semisynthesis and expressed poly peptide ligation chasing a protein’s tail”. Current Stance in Chemical Biology. 9 half-dozen 561–69. doi PMID 16226484. ^ Kent SB Feb 2009. “Full chemical synthesis of proteins”. Chemical Social club Reviews. 38 2 338–51. doi PMID 19169452. ^ Murray et al., p. 36. ^ Murray et al., p. 37. ^ Murray et al., pp. 30–34. ^ Paustian T. 2001. Protein Structure. University of Wisconsin-Madison. Diakses pada 5 Mei 2010. ^ Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Poly peptide secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. Anal Biochem 214two366-78. ^ van Holde and Mathews, pp. 368–75. ^ van Holde and Mathews, pp. 165–85. ^ Fernández A, Scott R September 2003. “Dehydron a structurally encoded point for poly peptide interaction”. Biophysical Journal. 85 3 1914–28. Bibcode2003BpJ…. doi PMC1303363 . PMID 12944304. ^ Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ January 2012. “Attributes of short linear motifs”. Molecular BioSystems. 8 1 268–81. doi PMID 21909575. ^ Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger One thousand, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J 2004. Molecular Cell Biology edisi ke-5th. New York, New York WH Freeman and Company. ^ Voet D, Voet JG. 2004. Biochemistry Vol 1 3rd ed. Wiley Hoboken, NJ. ^ Sankaranarayanan R, Moras D 2001. “The fidelity of the translation of the genetic code”. Acta Biochimica Polonica. 48 ii 323–35. doi . PMID 11732604. ^ van Holde dan Mathews, pp. 830–49. ^ Copland JA, Sheffield-Moore One thousand, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou M, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA June 2009. “Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia is tissue-specific intervention possible?”. BioEssays. 31 6 629–41. doi PMID 19382224. ^ Samarin South, Nusrat A January 2009. “Regulation of epithelial upmost junctional complex by Rho family GTPases”. Frontiers in Bioscience. 14 14 1129–42. doi PMID 19273120. ^ Bairoch A January 2000. “The ENZYME database in 2000” PDF. Nucleic Acids Inquiry. 28 1 304–05. doi PMC102465 . PMID 10592255. Diarsipkan dari versi asli PDF tanggal June ane, 2011. ^ Radzicka A, Wolfenden R January 1995. “A proficient enzyme”. Science. 267 5194 90–three. Bibcode1995Sci…267…90R. doi PMID 7809611. ^ Pickel B, Schaller A October 2013. “Dirigent proteins molecular characteristics and potential biotechnological applications”. Applied Microbiology and Biotechnology. 97 xix 8427–38. doi PMID 23989917. ^ Branden dan Tooze, pp. 251–281. ^ van Holde and Mathews, pp. 247–fifty. ^ van Holde and Mathews, pp. 220–29. ^ Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ April 2000. “Medicinal chemistry based on the sugar lawmaking fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins equally targets”. Current Medicinal Chemistry. 7 4 389–416. doi PMID 10702616. ^ Branden and Tooze, pp. 232–34. ^ van Holde and Mathews, pp. 178–81. ^ van Holde and Mathews, pp. 258–64, 272. ^ Murray et al., pp. 21–24. ^ Hey J, Posch A, Cohen A, Liu Due north, Harbers A 2008. “Fractionation of complex protein mixtures by liquid-phase isoelectric focusing”. 2D PAGE Sample Preparation and Fractionation. Methods in Molecular Biological science. Methods in Molecular Biology™. 424. hlm. 225–39. doi ISBN 978-1-58829-722-8. PMID 18369866. ^ Terpe Chiliad January 2003. “Overview of tag poly peptide fusions from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems”. Practical Microbiology and Biotechnology. 60 5 523–33. doi PMID 12536251. ^ Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK August 2008. “Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors throwing colour lights on molecular and cellular processes”. Electric current Poly peptide & Peptide Science. 9 four 338–69. doi PMC2904242 . PMID 18691124. ^ Yuste R December 2005. “Fluorescence microscopy today”. Nature Methods. 2 12 902–4. doi PMID 16299474. ^ Margolin W January 2000. “Green fluorescent protein equally a reporter for macromolecular localization in bacterial cells”. Methods. 20 i 62–72. doi PMID 10610805. ^ Walker JH, Wilson Chiliad 2000. Principles and Techniques of Practical Biochemistry. Cambridge, Uk Cambridge University Press. hlm. 287–89. ISBN 978-0-521-65873-7. ^ Mayhew TM, Lucocq JM Baronial 2008. “Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections a review”. Histochemistry and Cell Biology. 130 2 299–313. doi PMC2491712 . PMID 18553098. ^ Hohsaka T, Sisido One thousand December 2002. “Incorporation of non-natural amino acids into proteins”. Current Opinion in Chemic Biology. 6 6 809–15. doi PMID 12470735. ^ Cedrone F, Ménez A, Quéméneur Due east August 2000. “Tailoring new enzyme functions by rational redesign”. Current Stance in Structural Biology. ten 4 405–10. doi PMID 10981626. ^ Görg A, Weiss W, Dunn MJ December 2004. “Electric current 2-dimensional electrophoresis applied science for proteomics”. Proteomics. 4 12 3665–85. doi PMID 15543535. ^ Conrotto P, Souchelnytskyi Southward September 2008. “Proteomic approaches in biological and medical sciences principles and applications”. Experimental Oncology. 30 3 171–eighty. PMID 18806738. ^ Koegl M, Uetz P Dec 2007. “Improving yeast 2-hybrid screening systems”. Briefings in Functional Genomics & Proteomics. 6 4 302–12. doi . PMID 18218650. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2017-09-11. Diakses tanggal 2017-07-23 . ^ Zhang C, Kim SH February 2003. “Overview of structural genomics from structure to part”. Electric current Opinion in Chemic Biology. 7 1 28–32. doi PMID 12547423. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2018-11-19. Diakses tanggal 2019-06-29 . ^ Branden and Tooze, pp. 340–41. ^ Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T December 2005. “Lipid-protein interactions in double-layered 2-dimensional AQP0 crystals”. Nature. 438 7068 633–38. Bibcode doi PMC1350984 . PMID 16319884. ^ Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita Grand, Nakamura H July 2008. “Poly peptide structure databases with new web services for structural biological science and biomedical enquiry”. Briefings in Bioinformatics. 9 4 276–85. doi . PMID 18430752. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2013-04-fifteen. Diakses tanggal 2009-04-13 . ^ Walian P, Cross TA, Jap BK 2004. “Structural genomics of membrane proteins”. Genome Biology. 5 4 215. doi PMC395774 . PMID 15059248. ^ Sleator RD 2012. “Prediction of protein functions”. Functional Genomics. Methods in Molecular Biology. 815. hlm. 15–24. doi ISBN 978-1-61779-423-0. PMID 22130980. ^ Zhang Y June 2008. “Progress and challenges in poly peptide structure prediction”. Current Opinion in Structural Biology. eighteen 3 342–48. doi PMC2680823 . PMID 18436442. ^ Xiang Z June 2006. “Advances in homology protein structure modeling”. Current Poly peptide & Peptide Scientific discipline. 7 iii 217–27. doi PMC1839925 . PMID 16787261. ^ Zhang Y, Skolnick J January 2005. “The protein construction prediction trouble could exist solved using the current PDB library”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the The states. 102 4 1029–34. Bibcode2005PNAS.. doi PMC545829 . PMID 15653774. ^ Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani Thou, Stoddard BL, Bakery D November 2003. “Pattern of a novel globular protein fold with atomic-level accurateness”. Scientific discipline. 302 5649 1364–68. Bibcode2003Sci… doi PMID 14631033. ^ Ritchie DW February 2008. “Recent progress and future directions in protein-poly peptide docking”. Current Protein & Peptide Science. 9 1 1–15. . doi PMID 18336319. ^ Scheraga HA, Khalili M, Liwo A 2007. “Protein-folding dynamics overview of molecular simulation techniques”. Annual Review of Physical Chemical science. 58 57–83. Bibcode2007ARPC…58…57S. doi PMID 17034338. ^ Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS November 2002. “Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing”. Periodical of Molecular Biological science. 323 5 927–37. . doi PMID 12417204. ^ Herges T, Wenzel W January 2005. “In silico folding of a three helix protein and characterization of its complimentary-energy landscape in an all-atom force field”. Physical Review Letters. 94 1 018101. arXivphysics/0310146 . Bibcode2005PhRvL..94a8101H. doi PMID 15698135. ^ Hoffmann G, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten Thousand, Thiel W, Tajkhorshid Eastward, Elstner M August 2006. “Colour tuning in rhodopsins the machinery for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II”. Periodical of the American Chemical Society. 128 33 10808–eighteen. doi PMID 16910676. ^ Ward JJ, Sodhi JS, McGuffin LJ, Buxton BF, Jones DT March 2004. “Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the iii kingdoms of life”. Journal of Molecular Biology. 337 iii 635–45. doi PMID 15019783. ^ Tompa, Peter; Fersht, Alan 18 November 2009. Structure and Part of Intrinsically Disordered Proteins. CRC Press. ISBN 978-i-4200-7893-0. Diarsipkan dari versi asli tanggal 19 April 2017. Diakses tanggal 19 October 2016. ^ Voet D, Voet JG. 2004. Biochemistry Vol 1 tertiary ed. Wiley Hoboken, NJ. ^ Brosnan JT June 2003. “Interorgan amino acid transport and its regulation”. The Journal of Nutrition. 133 half-dozen Suppl 1 2068S–72S. doi . PMID 12771367. ^ Watson TD 1998. “Diet and peel disease in dogs and cats”. The Journal of Nutrition. 128 12 Suppl 2783S–89S. doi PMID 9868266. ^ a b Case LP, Daristotle 50, Hayek MG, Raasch MF 2010. Canine and Feline Nutrition-East-Book A Resource for Companion Animal Professionals. Elsevier Wellness Sciences. ^ Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early protein-calorie malnutrition pre-kwashiorkor in population groups. British J Nutr 2671-74. ^ Muñoz-Huerta et al. 2013 A Review of Methods for Sensing the Nitrogen Status in Plants Advantages, Disadvantages and Recent Advances ^ Martin et al. 2002 Determination of soil organic carbon and nitrogen at thefield level using well-nigh-infrared spectroscopy Buku teks [sunting sunting sumber] Branden C, Tooze J 1999. Introduction to Protein Structure. New York Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2305-1. Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW 2006. Harper’s Illustrated Biochemistry. New York Lange Medical Books/McGraw-Hill. ISBN 978-0-07-146197-9. Van Holde KE, Mathews CK 1996. Biochemistry. Menlo Park, California Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc. ISBN 978-0-8053-3931-iv. Pranala luar [sunting sunting sumber] Wikimedia Commons memiliki media mengenai Protein . Ground data dan proyek [sunting sunting sumber] Basis data protein NCBI Entrez Basis data struktur protein NCBI Footing data referensi protein manusia Proteinpedia manusia [email protected] Universitas Stanford Diarsipkan 2012-09-21 di WebCite Bank Data Poly peptide di Eropa lihat pula PDBeQuips [ pranala nonaktif permanen ] , artikel singkat dan panduan tentang struktur PDB yang menarik Enquiry Collaboratory for Structural Bioinformatics lihat pula Molecule of the Month Diarsipkan 2022-07-24 di Wayback Auto., menampilkan catatan singkat tentang protein terpilih dari PDB Proteopedia – Life in 3D model 3D yang dapat dirotasi dan diperbesar dengan anotasi wiki untuk setiap struktur molekuler protein yang diketahui. UniProt, sumber daya universal poly peptide Situs web pendidikan dan panduan [sunting sunting sumber] “Pengantar tentang Protein” dari HOPES Huntington’s Disease Outreach Project for Education at Stanford Poly peptide Biogenesi hingga Degradasi – Perpustakaan Virtual Biokimia dan Biologi Sel Protein di BuatKamu yang ingin mendapatkan jawaban dari persoalan Persenyawaan Antara Polisakarida Dan Protein Yang Merupakan, Adik-adik bisa simak jawaban yang disediakan, dan harapan kita jawaban dibawah ini mampu membantu kamu menjawab persoalan Persenyawaan Antara Polisakarida Dan Protein Yang Merupakan. Halo Irema, kakak bantu jawab ya
EREpiscia R12 April 2022 1509PertanyaanDinding sel bakteri tersusun atas persenyawaan antara polisarida dan protein. Persenyawan tersebut dikenal dengan.... A. Hemiselulosa B. Kitin C. Selulosa D. Pektin E. Peptidoglikan6242Jawaban terverifikasiHFMahasiswa/Alumni Universitas Negeri Semarang15 April 2022 0905Hai Episcia kakak bantu jawab ya Jawabannya adalah E. Bakteri merupakan organisme uniseluler yang bersifat prokariotik atau selnya belum memiliki membran inti. Bakteri memiliki dinding sel yang tersusun atas peptidoglikan. Peptidoglikan merupakan persenyawaan antara polisakarida dan protein. Berdasarkan penjelasan di atas maka Jawabannya adalah E. Semoga Jawabannya membantu episcia bantu jawab ya dinding sel bakteri itu tersusun atas peptidoglikan,, fungsi dari peptidoglikan sendiri untuk memelihara keutuhan dan bentuk sel pada bakteriYah, akses pembahasan gratismu habisDapatkan akses pembahasan sepuasnya tanpa batas dan bebas iklan!Mau pemahaman lebih dalam untuk soal ini?Tanya ke ForumBiar Robosquad lain yang jawab soal kamuRoboguru PlusDapatkan pembahasan soal ga pake lama, langsung dari Tutor!Perdalam pemahamanmu bersama Master Teacher di sesi Live Teaching, GRATIS!
ATP( Adenosht Tri Phospat ) merupakan sumber energi utama untuk kotraksi otot. ATP berasal dari oksidasi karbohidrat dan lemak. Kontraksi otot merupakan interaksi antara aktin dan miosin yang memerlukan ATP. Fosforeaktin merupakan persenyawaan fosfat berenergi tinggi yang terdapat dalam konsentrasi tinggi pada otot.
QAMahasiswa/Alumni IAIN Kudus21 Juli 2022 1542‰š°š›š§ ²š§ ›ž§š šš¥š¡ C. ˜¤ ¬¢¦š¤ ©ž¦›š¡š¬š§ ›ž¢¤­. Peptidoglikan adalah persenyawaan antara polisakarida dan protein yang merupakan penyusun dinding sel bakteri. Peptidoglikan terdapat pada bakteri gram positif maupun bakteri gram negatif. Bakteri gram positif memiliki dinding sel yang tersusun dari lapisan peptidoglikan yang lebih tebal, sedangkan bakteri gram negatif memiliki lapisan peptidoglikan yang lebih tipis dan mempunyai struktur lipopolisakarida yang tebal. ‰š¢, £š°š›š§ ²š§ ›ž§š šš¥š¡ akses pembahasan gratismu habisDapatkan akses pembahasan sepuasnya tanpa batas dan bebas iklan!
Polisakaridaadalah karbohidrat kompleks yang terdiri dari unit monosakarida berulang yang disatukan oleh hubungan glukosidik. Polisakarida, sama seperti karbohidrat lainnya, adalah sumber energi utama, dan karenanya merupakan salah satu komponen makanan utama. Sebelumnya saya telah tulis tentang karbohidrat sederhana dan karbohidrat kompleks.

1. Persenyawaan antara polisakarida dan protein yang merupakan penyusun dinding sel bakteri disebut . . . . a. Lipid b. Lignin c. Selulosa d. Peptidoglikan e. Hemiselulosa 2. Beberapa jenis bakteri akan membentuk endospora pada saat . . . . a. Melakukan Fotosintesis b. Melakukan Reproduksi c. Berada di dalam tubuh inangnya d. Merombak sisa-sisa organism e. Berada di lingkungan yang tidak menguntungkan 3. Bakteri pengikat nitrogen akan bersimbiosis dengan kacang-kacangan adalah . . . . a. Anabaena b. Rhizobium c. Azotobacter d. Clostridium e. Nitrosomonas 4. Reproduksi seksual pada bakteri terjadi melalui . . . . a. Fragmentasi b. Pembelahan primer c. Perkawinan yang bersifat hermafrodit d. Pertukaran materi genetik atau rekombinasi e. Perkawinan antara bakteri jantan dengan bakteri betina 5. Kelompok Archaebacteria yang hidup di daerah gunung api disebut bakteri . . . . a. Halofil b. Alkalik c. Asidofil d. Metanogen e. Termoasidofil 6. Bakteri yang memperoleh energi dari proses pernguraian asam amino menjadi ammonia adalah . a. Nitrobacter b. Nitrosomonas c. Clostridium sporageus d. Desulfovibrio desulfuricans e. Methanobacterium ruminatum 7. Bakteri yang bersimbiosis dalam rumen herbivora untuk membantu fermentasi pektin adalah . . . a. Lachnospira multiparus b. Enterobacter aerogenes c. Succinimonas amylolytica d. Agrobacterium tumefaciens e. Pseudomonas cocovenenans 8. Kelompok bakteri yang menggunakan energi kimia untuk mensintesis makanannya yaitu . . . . a. Nitrosomonas dan Nitrosococcus b. Escherichia dan Lactobacillus bulgaricus c. Clostridium dan Bacillus antharacis d. Thiocystis sp. dan Mycobacterium tuberculosis e. Thiocystis dan Hydrogenobacter 9. Lactovacillus yang dapat hidup dengan atau tanpa adanya oksigen disebut bakteri . . . . a. Aerob b. Autotrof c. Heterotrof d. Anaerob obligat e. Anaerob fakultatif 10. Andi mengamati setetes air sawah menggunakan mikroskop. Dari pengamatannya, dia menemukan ganggang hijau-biru dengan ciri-ciri sebagai berikut. 1. Tidak memiliki flagella 2. Berbentuk benang 3. Dapat bergerak meluncur Berdasarkan hasil pengamatan tersebut, Andi berkesimpulan bahwa ganggang hijau-biru tersebut adalah . . . . a. Nostoc b. Anabaena c. Oscillatoria rubescens d. Synechococcus lividus e. Escherichia coli 11. Bakteri yang mampu membentuk endospora termasuk dalam kelompok . . . . a. Chlamydias b. Spirochetes c. Cyanobacteria d. Proteobacteria e. Bakteri Gram positif 12. Berdasarkan perannya, Nitrobacter digolongkan dalam bakteri . . . . a. Nitrit b. Nitrat c. Halofil d. Metanogen e. Termoasidofil 13. Bakteri yang dapat hidup di lingkungan dengan kadar garam tinggi adalah . . . . a. Methanobacterium b. Halobacterium c. Sulfobolus d. Thermoplasma e. Clostridium 14. Bakteri metanogen dalam saluran pencernaan sapi yang dapat memecah selulosa adalah . . . . a. Remunococcus albus b. Aquaspirillum serpens c. Lachnospira multiparus d. Pseudomonas aeroginosa e. Succinomonas amylolytica 15. Berikut ini merupakan bakteri yang berperan dalam pembuatan makanan, kecuali . . . . a. Acetobacter b. Lactobacillus bulgaricus c. Acetobacter xylinum d. Lactobacillus casei 16.. Perhatikan data berikut tidak mempunyai inti tidak mempunyai membran inti mikroskopis multiseluler Ciri-ciri Monera adalah…. a. 1 dan 2 b. 2 dan 4 c. 2 dan 3 d. 1 dan 3 e. 1 dan 4 17. Bakteri yang dapat dimanfaatkan untuk pembuatan Nata de coco adalah…. a. Streptococcus griceus b. Acetobacter xylinum c. Lactobacillus casei d. Treponema palidum e. Acetobacter aceti 18. Lactobacillus bulgaricus dapat dimanfaatkan untuk pembuatan a. yogurt b. keju c. antibiotik d. kecap e. yakult 19. Perhatikan gambar berbagai bentuk bakteri berikut Bakteri staphylococcus ditunjukkan oleh nomor a. 1 b. 2 c. 3 d. 4 e. 5 20. Yang termasuk bakteri aerob di bawah ini adalah a. Lactobacillus bulgaris b. Nitrosomonas c. Streptococcus lactis d. Clostridium tetani e. Clostridium tetani 21. Contoh bakteri bentuk batang yang berkoloni membentuk rantai adalah…. a. Streptococcus thermophilus b. Streptobacillus moniliformis c. Diplococcus pneumoniae d. Staphylococcus griseus e. Spirillum minor 22. Bakteri yang mampu merubah amoniak menjadi nitrit adalah…. a. Leuconostoc dan leucomonas b. Nitrosomanas dan Nitrobacter c. Nitrosococcus dan Nitrosomonas d. Azotobacter dan Nitrobacter e. Clostridium dan Nitrosococcus 23. Bakteri Salmonella typhosa berdasarkan flagellnya termasuk bakteri a. atrik b. monotrik c. lopotrik d. amphitrik e. peritrik 24. Bakteri yang tidak dapat menyusun senyawa organik sendiri sehingga hidup dari senyawa organik makhluk hidup lain disebut…. a. bakteri aerob b. bakteri anaerob c. bakgeri autotrof d. bakteri heterotrof e. bakteri psikrofil kemoautotrof mengadakan sintesis zat anorganik menjadi zat makanan dengan bantuan… a. proses kimia b. tenaga sendiri c. cahaya matahari d. proses fisika e. proses an aerob 26. Bakteridapatbereproduksisecaraaseksualdengancara …. a. Tunas b. Konjugasi c. Membelahdiri d. Transformasi e. Pembelahanbiner 27. Perhatikangambar di bawahini! Gambar tersebut menunjukkan proses …. a. Transduksi b. Transformasi c. Konjugasi d. Fragmentasi e. Pembelahanbiner 28. Syaratuntukterjadinyakonjugasipadabakteriadalah a. Memiliki Fimbria b. Memilikipili c. Memilikikapsul d. Memiliki plasmid e. Memilikireseptoruntukbakteriofage 29. Perhatikangrafikpertumbuhanbakteriberikutini! Fase B terjadi …. a. Adaptasi b. Persiapanmembelahdiri c. Pembelahandirieksponensial d. Pertumbuhankonstan e. Kematiansel 30. Reproduksi bakteri dengan masuknya DNA bebas dari lingkungan adalah… a. transformasi b. induksi c. konjugasi d. pembelahan biner e. transduksi 31. Faktor-faktor yang mempengaruhi pertumbuhan bakteri…, kecuali… a. Kelembapan b. Nutrisi c. Zat kimia di lingkungan d. Suhu e. Ketersediaan CO2 32. Bakteri yang berperandalampembuatan yoghurt adalah… a. Azotobacter b. Acetobacterxilynum c. Bacillus subtilis d. Clostridium tetani e. Lactobacillus bulgaricus 33. Pasangan yang tepatsesuaidenganperanandanjenisbakteriberikutiniadalah… No Jenis bakteri Peranannya a Nitrosomonas Menyuburkan tanah b Bacillus thuringiensis Penghasil antibiotik c Clostridium tetani Penghasil asamcuka d Acetobacter Penghasil alkohol e Azotobacter Pengendali hama 34. Diantarabakteri-bakteriberikutini, yang menyebabkanpenyakittifusadalah… a. Clostridium tetani b. Neisseria gonorhoeae c. Treponemapallidum d. Diplococcus pneumonia e. Salmonella typhii 35. PerananbakteriRhizobium leguminosarumdanAcetobacterxylinumbagimanusiaadalah… a. Mengikat N2bebasdanpembuatanasamcuka b. Menyuburkantanahdanpembentukanasamnitrat c. Mengikat N2 bebasdanpembentukan vitamin K d. Mengikat N2bebasdanpembuatanasamlaktat e. Mengikat N2bebasdanpembuatannatadecoco 36. Treponema pallidum salah satu jenis bakteri penyebab penyakit… a. Kolera b. Tetanus c. Tifus d. Disentri e. Sifilis 37. Di bawah ini contoh bakteri yang pernapasannya mutlak membutuhkan oksigen bebas dari udara dan berperan dalam menyub urkantanah, yaitu… a. NitrobacterdanClostridium tetani b. NitrosomonasdanClostridium tetani c. Clostridium tetanidan Mycobacterium tuberculosis d. Nirosomonasdan Clostridium botulinum e. NitromonasdanNitrobacter 38. Pigmenwarnahijaubiruyang terkandungdalamCyanobacteriaadalah… a. Klorofil a b. Klorofil b c. Fikosianin d. Fikoeritrin e. Karoten 39. Bagianganggangbiru yang dapatmengikatgas nitrogen danmengubahnyamenjadinitratadalah… a. Akinet b. Baeosit c. Heterokista d. Endospora e. Mesosom 40. Sel yang berukuran lebih besar berperansebagaipertahanandiridan berisi cadangan makanan disebut… a. Membelah diri b. Fragmentasi c. Hormogonium d. Heterokista e. Akinet 41. Jenis Cyanobacteria yang berperan dalam pembentukan protein sel tunggal PST adalah… a. Nostoc commune b. Anabaena cicadae c. Anabaena azollae d. Spirulina sp. e. Chroococcus sp 42. Cyanobacteria berbedadengan alga lainnya, sehinggatergolongdalam Kingdom Monera. Salah satucirikhas kingdom tersebutadalah… a. Uniseluler b. Vegetasiperintis c. Mengandungklorofil d. Reproduksisecarafragmentasi e. Prokariotik 43. Paku air Azollapinnata yang banyaktumbuh di sawahbersimbiosisdengan… a. Nostoc b. Spirulina c. Gleocapsa d. Oscilatoria e. Anabaena 44. JikadalampengamatanAndapadasetetes air kolam di bawahmikroskopmenemukansalahsatujenis alga. Andamenyimpulkanbahwa yang Andaamatiadalah alga hijaubiru, denganalasan… a. Memilikidindingseldanbergerak b. Intiberselaputdanberpigmen c. Berselsatudanberbentukbatang d. Berkolonidanmelakukanfragmentasi e. Berbentukbenangdanmemilikipigmenfikosianin 45. Methanobacterium akan hidup baik pada lingkungan yang Anaerob dan akan mati jika terdapat Oksigen pada habitatnya. Hal tersebut memperlihatkan bahwa organisme tersebut bersifat ............... a. Aerob abligat b. Aerob fakultatif c. Anaerob obligat d. Aerob fakultatif e. Hetrotrof 46. Perbedaan antara archaebacteria dengan eubacteria adalah… Archaebacteria Eubacteria a. Kandungan membran sel protein Kandungan membran sel lipid bercabang b. Kandungan dinding sel lipid Kandungan dinding sel peptidoglikan c. Prokariotik Eukariotik d. Bentuk bulat, batang, spiral Bentuk spiral e. Lingkungan hidup ekstrim suhu, Lingkungan hidup tidak ekstrim kandungan garam, gas metan suhu, nutrisi, kelembapan optimum 47. Jenis Archaebacteria yang mampu hidup di lingkungan dengan suhu yang tinggi dan pH asam adalah… a. Halobacterium b. Halorubrum c. Methanobacterium d. Methanococcus e. Thermoplasma acidophilum 48. Bakterihalofilmerupakanbakteri yang hiduppadalingkungan… a. Temperaturtinggi b. Derajatkeasamantinggi c. Kandungan sulfur tingi d. Kandungan gas metanatinggi e. Kadar garamtinggi 49. JenisbakteridarigolonganArchaebacteria yang mampuhidup di saluran pencernaan hewan memamahbiak/ruminansia adalah… a. Halobacterium b. Halorubrum c. Methanococcus d. Methanobacterium e. Termoplasmaacohilum . 50. Suatu organisme dikelompokkan kedalam kingdom monera karena memiliki sel dengan karakteristik… a. Bersel satu dan berkoloni b. Berkembangbiak dengan pembelahan biner c. Memiliki dinding sel d. Memiliki kromosom e. Tidakmemiliki membrane inti 51. Perhatikan tabel berikut ini! No. Tipe flagel Tipe flagel bakteri bakteri 1 Amfitrik A. Banyak di satu ujung 2 Peritrik B. Tersebar di seluruh permukaan 3 Monotrik C. Masing-masing 1 di kedua ujung 4 Lofotrik D. Satu di ujung Pasangan yang benar adalah …. a. 1-C, 2-A, 3-B, 4-D b. 1-C, 2-B, 3-D, 4-A c. 1-C, 2-B, 3-A, 4-D d. 1-A, 2-C, 3-D, 4-B e. 1-B, 2-A, 3-C, 4-D 52. Pernyataan di bawahini yang tidak benar mengenai bakteri adalah …. a. Bakterianaerobdapathidupdenganatautanpaoksigen b. Bakterianaerobtidakakanmatijikatidakadaoksigen c. Bakteriaerobakanmatijikatidakadaoksigen d. Bakteriaerobmembutuhkanoksigenuntukrespirasi e. Bakterianaerobtidakmembutuhkanoksigenuntukrespirasi 53. Bakterinitritmerupakanbakterikemoautotrofkarenabakteriini …. a. Tanpaoksigen b. Menggunakancahayasebagaisumberenergi c. Menyusunsendiribahan organic daribahansederhana d. Membentuksenyawa organic darizatanorganikdenganmenggunakanenergikimia e. Membentuksenyawa organic darizatanorganikdenganmenggunakan energy cahaya 54. Sel bakteri sama seperti sel tumbuhan karena memiliki dinding sel. Akan tetapi strukturdinding sel bakteri berbeda dengan struktur dinding sel tumbuhan karena struktur dinding sel bakteri tersusun atas ... a. Peptidoglikan b. Pektin c. Selulosa d. Lipopolisakarida e. Kitin 55. Pernyataan yang benarberhubungandengan endospore bakteriadalah… a. Berfungsiuntukreproduksidanpembawasifat b. Dimilikiolehsemuajenisbakteri c. Selaludihasilkan di ujungsel d. Dibentukdiluardindingseltetapi di dalamkapsul e. Dibentuksaatlingkungantidakmenguntungkan 56. Kelompok bakteri yang mendapat julukan ”nenek moyang bakteri” adalah …. a. Archaeobacteria b. Eubacteria c. Cyanobacteria d. bakteri ungu e. bakteri biru 57. Golongan bakteri yang umum ditemukan di alam adalah …. a. Archaeobacteria b. Eubacteria c. Cyanobacteria d. bakteri ungu e. bakteri biru 58. Bakteri dapat melakukan reproduksi secara seksual dengan cara …. a. membentuk spora b. konjugasi c. pembelahan biner d. fragmentasi e. proliferasi 59. Di bawah ini yang bukan merupakan ciri dari kingdom Monera adalah …. a. selnya prokariot b. tidak memiliki organel sel c. tidak memiliki membran inti d. berkembang biak secara mitosis e. selnya eukariot 60. Seorang siswa mengamati ganggang biru. Dari pengamatannya, dia menemukan tanda-tanda ganggang biru sebagai berikut dapat bergerak, berbentuk benang, dan mempunyai sel yang pipih. Dengan demikian, dia berkesimpulan bahwa ganggang biru ini adalah …. a. Ochromonas b. Nostoc c. Oscillatoria d. Anabaena e. Chroococcus 61. Bakteri yang dapat menambat nitrogen di udara adalah …. a. Oscillatoria sp. b. Nostoc linckii c. Rivularia sp. d. Stigonema sp. e. Eleocapsa 62. Persenyawaan antara polisakarida dan protein yang merupakan penyusun dinding sel bakteri disebut …. a. mikrobakteri b. bakteriofag c. peptidoglikon d. makrobakteri e. makrobakteriofag 63. Proses menempelnya dua sel untuk memindahkan materi genetik antara kedua sel itu disebut …. a. fertililisasi b. injeksi c. perakitan d. konjugasi e. adsorpsi 64. Bakteri yang mampu mengubah bahan anorganik menjadi bahan organik yang diperlukan oleh tubuh disebut bakteri …. a. bakteri autotrof b. bakteri heterotrof c. bakteri aerob d. bakteri anaerob e. bakteri gram negatif 65. Makhluk hidup yang tidak dapat membuat makanan sendiri sehingga bahan makanan diperoleh dari makhluk hidup lain atau lingkungannya adalah …. a. autotrof b. heterotrof c. aerob d. anaerob e. bakteri 66. Proses pernapasan bakteri yang menggunakan oksigen bebas atau udara untuk pernapasannya dilakukan oleh …. a. autotrof b. heterotrof c. aerob d. anaerob e. bakteri gram negatif 67. Proses pernapasan bakteri yang tidak memerlukan oksigen bebas atau udara untuk pernapasannya dilakukan oleh …. a. bakteri autotrof b. bakteri heterotrof c. bakteri aerob d. bakteri anaerob e. bakteri gram negatif 68. Bakteri gram positif termasuk dalam kelompok …. a. Eubacteria b. Archaeobacteria c. Protista d. Fungi e. Monera 69. Membebaskan alat dan bahan makanan dari mikroorganisme dapat dilakukan …. a. perebusan b. pencucian c. sterilisasi d. pemanasan e. pendinginan 70. Berikut ini yang tidak termasuk kelompok Achaebacteria adalah …. a. bakteri metanogen b. halobakteri c. bakteri termo-asidofil d. bakteriofag e. halobakteriofag 71. Cara reproduksi yang tidak dilakukan oleh ganggang biru adalah …. a. fragmentasi b. membentuk spora c. pembentukan kuncup d. pembelahan e. perkawinan 72. Salah satu Eubacteria yang dapat hidup di tempat lembap, di atas tanah, tembok, sawah, parit, atau laut, serta mempunyai klorofil a untuk fotosintesis dan fikosianin adalah…. a. ganggang merah b. ganggang biru c. ganggang hijau d. ganggang pirang e. ganggang cokelat 73. Ciri yang paling membedakan antara bakteri dan ganggang biru adalah … a. bakteri dapat melakukan pembelahan sel, ganggang biru tidak b. bakteri tidak memiliki membran inti, ganggang biru memiliki membran inti c. bakteri umumnya bersifat heterotrof, ganggang biru bersifat autotrof d. bakteri hidup bersimbiosis, ganggang biru tidak e. bakteri tidak bergerak, ganggang biru bergerak 75. Bakteri dengan flagel menyebar di seluruh permukaan sel disebut … a. subpolar b. lofotrik c. monorik d. Peritrik e. lisotrik 76. Penyakit-penyakit yang disebabkan oleh bakteri adalah... a. Influenza, cacar, dan rabies b. Kanker, DB dan malaria c. Gonore, tbc, dan sifilis d. Campak, tetanus, dan difteri e. Trakom, cacar, dan rabies 77. Beberapa jenis bakteri Bacillus sp mempunyai kemampuan membentuk endospore jika... a. Masuk ke dalam tubuh inang b. Keadaan lingkungan buruk c. Akan berkembang biak d. Berubah menjadi sifat parasit e. Akan membelah diri 78. Dua contoh bakteri yang mempunyai peranan dalam bidan pertanian... a. Clostridium dan Streptomyces b. Azotobacter dan rhizobium c. Rhizobium dan streptomyces d. Azotobacter dan pseudomonas e. Rhizobium dan pseudomonas 79. Bakteri nitrat merupakan bakteri yang bersifat autotroph karena dapat hidup... a. Tanpa oksigen b. Menggunakan senyawa organik c. Menggunakan senyawa anorganik d. Tanpa cahaya e. Menggunakan cahaya sebagai sumber energi 80. Persamaan antara bakteri dengan cyanophyta antara lain keduanya... a. Membentuk hifa b. bersifat autotoph c. hidupnya berkoloni d. inti tidak bermembran e. mengandung pigmen fikosianin 81. Bakteri salmonella typhii memiliki struktur flagella... a. Amfitrik b. Monotrik c. lofotrik d. Peritrik e. Simpatrik

WHOmenyebutkan berkisar 80% penduduk di dunia menggunakan obat tradisional yang berasal dari tanaman [1]. Pemanfaatan tanaman obat merupakan strategi untuk pencegahan dan pengobatan suatu penyakit maupun pemeliharaan kesehatan. Tumbuhan menyuplai banyak senyawa yang berpotensi sebagai obat, terutama antibakteri.
MRMahasiswa/Alumni UIN Sunan Gunung Djati Bandung26 Mei 2022 1542Jawabannya adalah C. Bakteri adalah organisme prokariot uniseluler yang hanya dapat dilihat dengan menggunakan alat mikroskop. Pada bakteri ada di sekitar kita dan dalam tubuh kita. Bakteri memiliki ciri-ciri sebagai berikut 1. Organisme prokariottidak memiliki membrane inti sel dan uniselulerbersel satu. 2. Hidup bebas atau parasit. 3. Pada umumnya tidak berklorofil. 4. Dinding sel tersusun atas peptidoglikan 5. Sel bakteri mempunyai kemampuan dengan dapat mensekresikan lendir ke permukaan dinding sel dalam membentuk kapsul yang berfungsi sebagai perlindungan. 6. Dalam kondisi yang tidak menguntungkan, bakteri akan membentuk endospora dengan fungsi perlindungan bakteri terhadap panas dan gangguan alam. ±’‚’…’Š, ±’‚’˜’‚’ƒ’‚’’’š’‚ ’‚’…’‚’’‚’‰  akses pembahasan gratismu habisDapatkan akses pembahasan sepuasnya tanpa batas dan bebas iklan!
Polisakaridacadangan Pati. Pati merupakan polisakarida yang terkandung di dalam akar, umbi, biji, batang, dan daging buah pada tumbuhan.Sifat utama dari pati yaitu tidak larut dalam air dingin. Selain itu, pati dapat melakukan absorpsi secara perlahan hingga mengalami pembengkakan dan kembali mengerut ke keadaan awal saat dikeringkan. Sebaliknya, pati yang direndam dalam air mendidih akan

Polisakarida adalah karbohidrat yang memiliki polimer yang panjang dan tersusun dari ratusan hingga ribuan monosakarida. Rantai ikatan kimia polisakarida dihubungkan dengan ikatan glikosida yang panjang dan bercabang dengan susunan molekul yang sejenis dan majemuk. Jenis polisakarida dengan struktur lurus yaitu amilosa dan selulosa, sedangkan dalam bentuk rantai bercabang yaitu amilopektin dan glikogen. Berdasarkan struktur kimianya, polisakarida dibedakan menjadi homopolisakarida, heteropolisakarida, dan polisakarida majemuk. Polisakarida merupakan padatan amorf yang tidak berwarna dan tidak berasa. Kegunaan utama dari polisakarida ialah untuk memberikan tekstur, kekentalan, cita rasa, ketetapan, gelasi, dan ketahanan pada bahan pangan. Polisakarida secara alami ditemukan di dalam tanaman dan asam muramat pada dinding sel bakteri.[1] tepung kentang adalah contoh pati Polisakarida tersusun hanya dari atom karbon C, hidrogen H, dan oksigen O. Contoh polisakarida adalah pati, glikogen, agarosa, dan selulosa. Beberapa polisakarida kompleks dapat juga memiliki atom tambahan misalnya nitrogen, seperti pektin, kitin, dan lignin. Polisakarida mencakup senyawa yang paling sering ditemukan di bumi selulosa dan memasok energi dan aktivitas bagi kehidupan di dalamnya.

wv4j.
  • c5dmj34hkk.pages.dev/167
  • c5dmj34hkk.pages.dev/10
  • c5dmj34hkk.pages.dev/75
  • c5dmj34hkk.pages.dev/360
  • c5dmj34hkk.pages.dev/59
  • c5dmj34hkk.pages.dev/193
  • c5dmj34hkk.pages.dev/388
  • c5dmj34hkk.pages.dev/152
  • c5dmj34hkk.pages.dev/123

    • persenyawaan antara polisakarida dan protein yang merupakan